doi: 10.15389/agrobiology.2016.5.571rus
УДК 631.523/.524:581.14:575.1
Работа выполнена за счет гранта Российского научного фонда (проект № 16-16-00026). «Молекулярные основы формирования карликовости у культурных растений. Сообщение I. Нарушения роста из-за мутаций генов метаболизма и сигналинга гиббереллинов (обзор)» см. в журнале «Сельскохозяйственная биология», 2016, т. 51, № 1: 3-16 (doi: 10.15389/agrobiology.2016.1.3rus, doi: 10.15389/agrobiology.2016.1.3eng).
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ ПРИЗНАКА КАРЛИКОВОСТИ У КУЛЬТУРНЫХ РАСТЕНИЙ. СООБЩЕНИК II. DELLA-БЕЛКИ, ИХ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ (обзор)
Т.Е. БИЛОВА1, Д.Н. РЯБОВА2, И.Н. АНИСИМОВА2
Ген пшеницы RHt (Reduced height), предопределивший успех «зеленой революции» и используемый при создании низкорослых и устойчивых к полеганию сортов, кодирует белок с высококонсервативным DELLA доменом (J. Peng с соавт., 1999). Большинство карликовых форм культурных растений содержат мутации в генах, кодирующих DELLA-белки. Такие мутации весьма перспективны для использования в селекции, поскольку они не оказывают влияния на жизнеспособность и размножение растений (M. Ueguchi-Tanaka с соавт., 2007). Помимо карликовости, некоторые мутации в генах DELLA-белков могут привести к противоположному фенотипу с сильно вытянутыми стеблями (slender-формы, или великаны). К какому фенотипу (карлик или великан) приведет мутация, зависит от ее природы (P. Achard, P. Genschik, 2009). В статье подробно обсуждается структура, локализация, посттрансляционные модификации и функции DELLA-белков. Участвуя в сложных белок-белковых взаимодействиях, они играют роль репрессоров в трансдукции гиббереллинового (ГА) сигнала. DELLA-белки ассоциируют с транскрипционными факторами (ТФ), ингибируя их активность и, как следствие, вызывают торможение роста растений. В присутствии гиббереллина удлинение стебля активируется, поскольку резко снижается стабильность DELLA-белков и DELLA-зависимая репрессия ТФ прекращается. Низкий рост мутанта пшеницы rht, как и многих других встречающихся в природе карликовых форм растений, обусловлен накоплением DELLA-белков вследствие их повышенной стабильности. Стабильность DELLA-белка увеличивается в результате мутаций, которые могут быть связаны с нарушением в его структуре и(или) в структуре доменов других участников передачи ГА-сигнала, таких как рецептор GID1 и белки F-бокса убиквитин-протеин-лигазы E3 (GID2 — у риса, SLY1 — у арабидопсиса), вовлеченные в образование сложного белкового комплекса, который необходим для индукции протеолиза DELLA-белков (B.C. Willige с соавт., 2007; K. Hirano с соавт., 2010). В статье подробно рассматривается роль различных функциональных мотивов DELLA-белка в передаче ГА-сигнала (DELLA, TVHYNP, polySTV на N-концевой части молекулы и С-концевой GRAS домен, включающий участки LR, VHIID, PFYRE и SAW). В DELLA-белках нет ДНК-связывающего домена. По-видимому, репрессивная функция DELLA-белка, обусловлена наличием GRAS домена и реализуется через белок-белковые взаимодействия мотива лейциновых повторов LRI с транскрипционными факторами (R. Zentella с соавт., 2007; K. Hirano с соавт., 2010). Участок polySTV выполняет регуляторную роль. В нем обнаружены сайты, по которым осуществляются посттрансляционные модификации, способные изменить партнеров в межбелковых взаимодействиях и(или) локализацию DELLA-белков (L.M. Hartweck, 2008). Участки DELLA, TVHYNP и часть GRAS домена вовлечены в формирование белкового комплекса c рецептором GID1 и убиквитин-протеин-лигазой, необходимого для протеолиза DELLA-белков (M. Ueguchi-Tanaka с соавт, 2005; K. Hirano с соавт., 2010). Обсуждается функция DELLA-белка как интегратора сигнальных путей гормонов и внешних стимулов, способного корректировать ростовую реакцию растений в зависимости от условий (X.-H. Gao с соавт., 2011). Таким образом, активность DELLA-белков может лежать в основе фенотипической пластичности и обусловливать замедленный рост растений при воздействии неблагоприятных факторов.
Ключевые слова: карликовость, торможение роста, трансдукция гиббереллинового сигнала, DELLA-белок, репрессивная функция, протеолиз.
T.E. Bilova1, D.N. Ryabova2, I.N. Anisimova2
The wheat gene Rht (Reduced height) which predeterminated the success of «Green revolution» and has been employed in creation of plant varieties with reduced stem elongation and resistant to stem lodging, encodes a protein containing highly conserved DELLA domain (J. Peng et al., 1999). Many other high-yield dwarf varieties also possess mutations in the genes coding DELLA proteins. Since the mutations did not affect viability and reproducibility of the plants the usage of the mutations for advanced plant breeding might be very promising (M. Ueguchi-Tanaka et al., 2007). Along with dwarfism, some mutations in the genes can lead to an opposite phenotype: to tall plants with spindly stems, the so called slender forms. What phenotype (dwarf or slender plant) would be developed depends on functionality of a protein region affected by the mutation. The paper considers in depth structure, posttranslational modifications, cellular localization and functions of DELLA proteins. The proteins being participants of complex protein-protein interactions play a role of repressors in gibberellin (GA) signal transduction. In the absence/or small concentration of GA DELLA proteins interact with specific transcriptional factor (TF) targets blocking their DNA binding activity and as a result restrain plant growth. In the presence of GA stem elongation is activated because this hormone promotes destabilization of DELLA proteins, releasing TF from their repression. Thus, restrained growth of the rht mutant as well as other naturally occurring dwarf plants is associated with accumulation of DELLA proteins in a result of their high stability. In turn, enhanced stability of the proteins can be caused by mutations in functionally important domains of either DELLA proteins or other players of GA signaling such as receptor GID1 and F-box proteins (GID2 in rice; SLY1 in Arabidopsis) of E3-ubiqutin protein ligase. They all participate in complex protein-protein interaction which is necessary for DELLA protein degradation via 26S-proteasome pathway (B.C. Willige et al., 2007; K. Hirano et al., 2010). The paper reviews a role of different functional motifs of DELLA protein in transduction of GA signal: DELLA, TVHYNP, polySTV on N-terminal part of a molecule and С-terminal GRAS-domain, containing the motifs LR, VHIID, PFYRE and SAW. DELLA-proteins possess no DNA-binding site. Most probably their repressive function is associated with GRAS-domain via protein-protein interaction of LR region with target TFs (R. Zentella et al., 2007; K. Hirano et al., 2010). The polySTV domain plays a regulator role. Post-transcriptional modifications in the region are potentially able to change partners in protein-protein interaction and/or cellular localization of the DELLA proteins (M. Ueguchi-Tanaka et al., 2005; K. Hirano et al., 2010). A function of DELLA protein as an integrator of hormone signal ways and external factors is also discussed. In the context the DELLA proteins are considered as «correctors» of plant growth reaction depending on growth conditions (X.-H. Gao et al., 2011). Thus, the activity of DELLA proteins might underlie the plant phenotypic flexibility and promotes restrained plant growth under unfavorable environmental conditions.
Keywords: dwarfism, retard growth, gibberellin signal transduction, DELLA protein, repression function, proteolysis.
1ФГБОУ ВПО Санкт-Петербургский |
Поступила в редакцию |
Оформление электронного оттиска
